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Text File  |  1995-03-04  |  3.3 KB  |  77 lines
  1. **********************************************************
  2. * Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature *
  3. **********************************************************
  4.  
  5. The pancreatic  trypsin  inhibitor (Kunitz)  family [1,2,3]  is   one  of  the
  6. numerous families of serine proteinase  inhibitors.   The  basic  structure of
  7. such a type of inhibitor is shown in the following schematic representation:
  8.  
  9.             +-----------------------+
  10.             |  +--------+           |
  11.             |  |      **|*******    |
  12.           xxCxxC#xxxCxxxCxxxxxxCxxxxCxx
  13.                     |          |
  14.                     +----------+
  15.  
  16.             <------50 residues------>
  17.  
  18. 'C': conserved cysteine involved in a disulfide bond.
  19. '#': active site residue.
  20. '*': position of the pattern.
  21.  
  22. In addition to the prototype sequence  for this type of inhibitor - the bovine
  23. pancreatic  trypsin  inhibitor (BPTI)  (also known as basic protease inhibitor
  24. (BPI)) -  this family also includes many other members which are  listed below
  25. (references are only provided for recently determined sequences):
  26.  
  27.  - Mammalian  inter-alpha-trypsin  inhibitors  (ITI).    ITI's   contain   two
  28.    inhibitory domains.
  29.  - Tissue  factor  pathway  inhibitor  precursor  (TFPI)  (previously known as
  30.    lipoprotein-associated coagulation inhibitor (LACI)), which inhibits factor
  31.    X (Xa) directly and, in a Xa-dependent way,  inhibits VIIa / Tissue  factor
  32.    activity. TFPI contains three inhibitory domains.
  33.  - Bovine colostrum, serum and spleen trypsin inhibitors.
  34.  - Trypstatin, a rat mast cell inhibitor of trypsin.
  35.  - A number of venom basic protease  inhibitors  (including dendrotoxins) from
  36.    snakes.
  37.  - Isoinhibitor K from garden snail.
  38.  - Protease inhibitor from the hemocytes of horseshoe crab.
  39.  - Basic protease inhibitor from red sea turtle.
  40.  - Sea anemone protease inhibitor 5 II.
  41.  - Chymotrypsin inhibitors SCI-I,- II, and -III from silk moth.
  42.  - Trypsin inhibitors A and B from the hemolymph of the tobacco hornworm.
  43.  - Trypsin inhibitor from the hemolymph of the flesh fly [4].
  44.  - Acrosin inhibitor from the male accessory gland of Drosophila.
  45.  
  46.  - A domain found in  one of the alternatively spliced  forms  of  Alzheimer's
  47.    amyloid beta-protein (APP) (also known as protease nexin II).
  48.  - A domain at the C-terminal  extremity  of  the  alpha(3)  chain  of type VI
  49.    collagen.
  50.  - A domain at the C-terminal  extremity  of  the  alpha(1)  chain of type VII
  51.    collagen.
  52.  
  53. We developed a  pattern  which  will only  pick up sequences belonging to this
  54. family of  inhibitors. It spans a region starting after the third cysteine and
  55. ending with the fifth one.
  56.  
  57. -Consensus pattern: F-x(3)-G-C-x(6)-[FY]-x(5)-C
  58.                     [The two C's are involved in disulfide bonds]
  59. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  60.  for trypsin inhibitor IV from the sea anemone Radianthus macrodactylus  which
  61.  has Asp instead of Phe/Tyr.
  62. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  63.  
  64. -Expert(s) to contact by email: Ikeo K.
  65.                                 kikeo@genes.nig.ac.jp
  66.  
  67. -Last update: June 1994 / Text revised.
  68.  
  69. [ 1] Laskowski M., Kato I.
  70.      Annu. Rev. Biochem. 49:593-626(1980).
  71. [ 2] Salier J.-P.
  72.      Trends Biochem. Sci. 15:435-439(1990).
  73. [ 3] Ikeo K., Takahashi K., Gojobori T.
  74.      J. Mol. Evol. 34:536-543(1992).
  75. [ 4] Papayannopoulos I.A., Biemann K.
  76.      Protein Sci. 1:278-288(1992).
  77.